Enteropeptidase

Itu Enteropeptidase merupakan enzim dari mukosa duodenum yang fungsinya untuk mengaktifkan enzim pankreas. Itu berdiri di awal dari seluruh kaskade aktivasi enzim pencernaan. Disfungsi enteropeptidase menyebabkan gangguan pencernaan dan malabsorpsi makanan di usus kecil.

Apa itu enteropeptidase?

Enteropeptidase adalah enzim mukosa duodenum, yang mengaktifkan enzim pencernaan pankreas dengan mengaktifkan tripsinogen menjadi tripsin.

Enteropeptidase disekresikan di tepi sikat mukosa duodenum. Secara khusus, kelenjar liebekühn bertanggung jawab atas sekresi. Kelenjar liebekühn adalah depresi tubular di epitel usus kecil dan besar. Di usus kecil, mereka terletak di antara vili usus kecil. Kelenjar, juga dikenal sebagai Lieberkühn crypts, mengeluarkan sejumlah besar enzim selain enteropeptidase. Sekresi enteropeptidase dirangsang ketika chyme, yang telah dicerna sebelumnya di perut, memasuki duodenum. Enzim saja tidak mempengaruhi komponen makanan.

Hanya aktivasi enzim tripsin yang menggerakkan seluruh kaskade aktivasi enzim pencernaan. Enteropeptidase, seperti tripsin dan protease pankreas lainnya, adalah protease serin. Pusat aktif mengandung triad katalitik asam aspartat, histidin dan serin. Sebagai endopeptidase, enteropeptidase hanya membelah protein pada titik-titik karakteristik tertentu dengan motif pengenalan tertentu dalam urutan asam amino. Enzim selalu terpotong pada motif pengenalan Asp-Asp-Asp-Asp-Lys. Dengan tripsinogen, heksapeptida Val- (Asp) 4-Lys dibelah, dengan tripsin yang terbentuk.

Fungsi, efek & tugas

Fungsi enteropeptidase adalah mengaktifkan enzim pencernaan di pankreas. Ini hanya memulai langkah pertama aktivasi dengan konversi tripsinogen menjadi tripsin.

Tripsin pada gilirannya adalah protease serin yang membelah protein berdasarkan motif pengenalan karakteristik yang sama. Sekarang melanjutkan aktivasi tripsinogen itu sendiri. Pada saat yang sama, ia mengaktifkan enzim pankreas lain dari prekursornya masing-masing seperti kimotripsinogen, pro-elastase, pro-karboksipeptidase, pro-fosfolipase dan proenteropeptidase. Enteropeptidase juga awalnya dalam bentuk proform tidak aktif. Ketika chyme memasuki duodenum, tidak hanya proenteropeptidase tetapi juga duodenase yang disekresikan, yang mengaktifkan proform enteropeptidase. Setelah dimulainya kaskade aktivasi, tripsin mengambil alih aktivasi semua enzim pankreas termasuk proenteropeptidase dan tripsinogen.

Aktivasi proenteropeptidase menjadi enteropeptidase berlangsung lebih efektif melalui aksi tripsin daripada melalui duodenase. Kehadiran utama enzim pencernaan dalam bentuk tidak aktifnya sangat penting. Tindakan protease khususnya tidak spesifik. Semua protein yang mengandung motif pengenalan karakteristik di dalam molekul akan dibelah secara hidrolitik. Jika enzim segera aktif secara katalitik, protein tubuh sendiri sudah akan dicerna di pankreas dan saluran pankreas. Akibatnya, pankreas akan larut sendiri. Aktivasi hanya terjadi di duodenum di luar kelenjar eksokrin.

Enzim dapat mulai di sini untuk memecah komponen makanan tanpa menyerang jaringan tubuh sendiri. Untuk mencegah enzim diaktifkan sebelum waktunya, penghambat tripsin tambahan bekerja di saluran pankreas. Namun, peran kunci untuk kaskade pencernaan dimainkan oleh tripsin. Setelah enzim ini diaktifkan, aktivasi semua enzim pencernaan, termasuk enteropeptidase, tidak dapat dihentikan.

Pendidikan, kejadian, properti & nilai optimal

Seperti semua protease serin, enteropeptidase juga memiliki efek non-spesifik dan membelah protein menggunakan motif pengenalan karakteristik. Enteropeptidase terdiri dari rantai ringan dan berat yang dihubungkan oleh jembatan disulfida. Domain serine protease terletak di rantai ringan.

Rantai berat memiliki massa molekul 82 hingga 140 kilodalton, dengan massa molekul dari rantai ringan 35 hingga 62 kilodalton. Struktur rantai ringan enteropeptidase mirip dengan protease serin trypsin dan kimotripsin lainnya. Rantai berat terikat pada membran dan mempengaruhi spesifisitas enzim. Diketahui bahwa rantai cahaya yang diisolasi memiliki efek yang serupa terhadap motif pengenalan karakteristik - (Asp) 4-Lys-, tetapi efek yang jauh lebih rendah terhadap tripsinogen.

Penyakit & Gangguan

Enteropeptidase manusia dikodekan oleh gen ENTK pada kromosom 21. Mutasi gen ini dapat menyebabkan penyakit serius pada anak-anak yang terkena.

Enzim tersebut tidak dapat lagi mengaktifkan enzim pencernaan lainnya. Komponen makanan tidak lagi diuraikan dan oleh karena itu tidak dapat lagi diserap oleh usus halus. Ini terutama masalah pencernaan yang buruk (kerusakan yang tidak mencukupi), yang menyebabkan malabsorpsi komponen makanan. Tubuh tidak lagi mendapat nutrisi yang cukup. Gagal tumbuh, pertumbuhan terhambat, dan gejala khas defisiensi protein dengan perkembangan edema terjadi. Pada saat yang sama, selain protein, karbohidrat dan lemak kurang diserap. Karena komponen makanan yang tidak tercerna masuk ke usus besar dan dipecah di sana oleh fermentasi dan bakteri pembusuk, perut kembung, diare dan sakit perut juga terjadi.

Sejauh ini, 15 kasus defisiensi enteropeptidase kongenital telah dideskripsikan di seluruh dunia. Namun, gejala kondisinya jauh lebih umum. Kekurangan enteropeptidase tidak selalu harus ada. Karena tripsin memainkan peran kunci dalam mengaktifkan enzim pencernaan, cacat atau kekurangan tripsin juga menyebabkan gejala serupa. Perawatan penyakit ini sama dalam kedua kasus. Enzim diberikan dalam bentuk aktif. Tentu ada lebih banyak kasus defisiensi enteropeptidase yang tidak terdiagnosis.

Jika diagnosis pasti, enteropeptidase juga bisa diganti. Kekurangan enteropeptidase juga dipicu oleh penyakit usus yang parah.Penyakit seperti penyakit celiac, pemendekan usus kecil, defisiensi laktase atau lainnya harus diklarifikasi dalam diagnosis banding.